PECAM1

PECAM1
Structures disponibles
PDBRecherche d'orthologue: PDBe RCSB
Identifiants PDB

2KY5, 5C14

Identifiants
AliasesPECAM1
IDs externesOMIM: 173445 MGI: 97537 HomoloGene: 47925 GeneCards: PECAM1
Position du gène (Homme)
Chromosome 17 humain
Chr.Chromosome 17 humain[1]
Chromosome 17 humain
Localisation génomique pour PECAM1
Localisation génomique pour PECAM1
Locus17q23.3Début64,319,415 bp[1]
Fin64,413,776 bp[1]
Position du gène (Souris)
Chromosome 11 (souris)
Chr.Chromosome 11 (souris)[2]
Chromosome 11 (souris)
Localisation génomique pour PECAM1
Localisation génomique pour PECAM1
Locus11|11 E1Début106,545,043 bp[2]
Fin106,641,454 bp[2]
Expression génétique
Bgee
HumainSouris (orthologue)
Fortement exprimé dans
  • tendon of biceps brachii

  • pleura viscéral

  • lobe inférieur du poumon

  • péricarde

  • poumon droit

  • parietal pleura

  • monocyte

  • upper lobe of lung

  • epithelium of colon

  • upper lobe of left lung
Fortement exprimé dans
  • lobe pulmonaire droit

  • poumon gauche

  • left lung lobe

  • vasculature of trunk

  • ganglion mésentérique

  • muscle de la cuisse

  • aorte ascendante

  • valve aortique

  • glomerular capillary

  • muscle digastrique
Plus de données d'expression de référence
BioGPS




Plus de données d'expression de référence
Gene Ontology
Fonction moléculaire
  • liaison protéique
  • protein homodimerization activity
Composant cellulaire
  • integral component of membrane
  • platelet alpha granule membrane
  • radeau lipidique
  • jonction cellulaire
  • membrane plasmique
  • exosome
  • membrane
  • milieu extracellulaire
  • secretory granule membrane
  • cytoplasme
  • external side of plasma membrane
  • smooth muscle contractile fiber
  • cell-cell contact zone
  • périphérie d'une cellule
Processus biologique
  • Diapédèse
  • glomerular endothelium development
  • platelet degranulation
  • adhésion cellulaire
  • extracellular matrix organization
  • cell recognition
  • leukocyte migration
  • transduction de signal
  • phagocytose
  • neutrophil degranulation
  • leukocyte cell-cell adhesion
  • neutrophil extravasation
  • cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules
  • angiogenèse
  • endothelial cell morphogenesis
  • homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules
  • Rho protein signal transduction
  • regulation of cell migration
  • monocyte extravasation
  • cicatrisation
  • positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein
  • endothelial cell migration
  • endothelial cell-matrix adhesion
Sources:Amigo / QuickGO
Orthologues
EspècesHommeSouris
Entrez

5175

18613

Ensembl

ENSG00000261371

ENSMUSG00000020717

UniProt

P16284

Q08481

RefSeq (mRNA)

NM_000442

NM_001032378
NM_008816
NM_001305157
NM_001305158

RefSeq (protéine)

NP_000433

NP_001027550
NP_001292086
NP_001292087
NP_032842

Localisation (UCSC)Chr 17: 64.32 – 64.41 MbChr 11: 106.55 – 106.64 Mb
Publication PubMed[3][4]
Wikidata
Voir/Editer HumainVoir/Editer Souris

Le PECAM1 (pour « Platelet endothelial cell adhesion molecule ») ou CD31 est une protéine de type cluster de différenciation dont le gène est PECAM1 situé sur le chromosome 17 humain.

Rôles

Son poids moléculaire est de 130 kDa[5]. Il s'agit d'une protéine transmembranaire avec une partie extracellulaire composée de six domaines de type immunoglobuline, une partie transmembranaire et une partie cytoplasmique[6], cette dernière comportant un domaine de type inhibiteur de tyrosine kinase[7]. Il est exprimé à la surface des cellules endothéliales, des cellules hématopoïétiques, des lymphocytes et des cellules dendritiques[7]. Il joue un rôle dans la régulation de l'inflammation[8]. Dans la plaque d'athérome, il inhibe la formation d'une thrombose[9].

Exprimé dans les jonctions intercellulaires, il est lié à la vimentine[10]. Il agit comme un capteur de cisaillement au niveau de la paroi des artérioles : en cas de déformation de cette dernière[11], la protéine est phosphorylée[12] et active le système Akt et la NO synthase[13] permettant la production du monoxyde d'azote (NO) entraînant une vasodilatation.

Il pourrait jouer un rôle dans la genèse de l'athérome[14] mais cette action est variable suivant le site artériel concerné[15]. Il pourrait intervenir dans la genèse d'un anévrisme de l'aorte abdominale[16]. Dans l'angine de poitrine, son expression est augmentée, et diminuée transitoirement en cas de syndrome coronarien aigu[17].

Le MMP9 dégrade la partie extracellulaire du CD31[18] en coupant les cinq premiers domaines de type immunoglobuline[19], inhibant l’activité de la protéine.

Notes et références

  1. a b et c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000261371 - Ensembl, May 2017
  2. a b et c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000020717 - Ensembl, May 2017
  3. « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
  4. « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
  5. Newman PJ, Switched at birth: a new family for PECAM-1, J Clin Invest, 1999;103:5–9
  6. Newman PJ, Newman DK, Signal transduction pathways mediated by PECAM-1: new roles for an old molecule in platelet and vascular cell biology, Arterioscler Thromb Vasc Biol, 2003;23:953–964
  7. a et b Marelli-Berg FM, Clement M, Mauro C, Caligiuri G, An immunologist's guide to CD31 function in T-cells, J Cell Sci, 2013;126:2343–2352
  8. Privratsky JR, Newman DK, Newman PJ, PECAM-1: conflicts of interest in inflammation, Life Sci, 2010;87:69–82
  9. Caligiuri G, Groyer E, Khallou-Laschet J et al. Reduced immunoregulatory CD31+ T cells in the blood of atherosclerotic mice with plaque thrombosis, Arterioscler Thromb Vasc Biol, 2005;25:1659–1664
  10. Conway DE, Breckenridge MT, Hinde E, Gratton E, Chen CS, Schwartz MA, Fluid shear stress on endothelial cells modulates mechanical tension across VE-cadherin and PECAM-1, Curr Biol, 2013;23:1024–1030
  11. Bagi Z, Frangos JA, Yeh JC, White CR, Kaley G, Koller A, PECAM-1 mediates NO-dependent dilation of arterioles to high temporal gradients of shear stress, Arterioscler Thromb Vasc Biol, 2005;25:1590–1595
  12. Wang S, Iring A, Strilic B et al. P2Y2 and Gq/G11 control blood pressure by mediating endothelial mechanotransduction, J Clin Invest, 2015;125:3077-3086
  13. Fleming I, Fisslthaler B, Dixit M, Busse R, Role of PECAM-1 in the shear-stress-induced activation of Akt and the endothelial nitric oxide synthase (eNOS) in endothelial cells, J Cell Sci, 2005;118(pt 18):4103–4111
  14. Harry BL, Sanders JM, Feaver RE et al. Endothelial cell PECAM-1 promotes atherosclerotic lesions in areas of disturbed flow in ApoE-deficient mice, Arterioscler Thromb Vasc Biol, 2008;28:2003–2008
  15. Goel R, Schrank BR, Arora S et al. Site-specific effects of PECAM-1 on atherosclerosis in LDL receptor-deficient mice, Arterioscler Thromb Vasc Biol, 2008;28:1996–2002
  16. Caligiuri G, Rossignol P, Julia P et al. Reduced immunoregulatory CD31+ T cells in patients with atherosclerotic abdominal aortic aneurysm, Arterioscler Thromb Vasc Biol, 2006;26:618–623
  17. Flego D, Severino A, Trotta F et al. Altered CD31 expression and activity in helper T cells of acute coronary syndrome patients, Basic Res Cardiol, 2014;109:448
  18. Kato H, Kuriyama N, Duarte S, Clavien PA, Busuttil RW, Coito AJ, Mmp-9 deficiency shelters endothelial pecam-1 expression and enhances regeneration of steatotic livers after ischemia and reperfusion injury, J Hepatol, 2014;60:1032–1039
  19. Angelini G, Flego D, Vinci R et al. Matrix metalloproteinase-9 might affect adaptive immunity in non-ST segment elevation acute coronary syndromes by increasing CD31 cleavage on CD4+ T-cell, Eur Heart J, 2018;39:1089–1097
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